Механизмы гомогенного катализа.
Статьи и работы по химии / Гомогенный катализ / Статьи и работы по химии / Гомогенный катализ / Механизмы гомогенного катализа. Механизмы гомогенного катализа.
Страница 3

Рис.

1. Схема активного центра фермента карбоксипептидазы (по данным Липс-комба, Рика, Хартсака, Кешо и Бетджа):

Показаны фрагменты пептидном цепи с функциональными боковыми группами. Цифры обозначают порядковые номера остатков аминокислот, которым принадлежат эти функ­циональные группы. Молекула субстрата изображена с утолщенными связями. В шести-членном активированном комплексе штрихами показаны образующиеся связи, л сплош­ными линиями — разрывающиеся связи

В результате этих взаимодействий, которые закрепляют в двух точках С-концевой остаток субстрата, пептидная связь в случае, если С-концевая аминокислота представляет собой L-изомер, ока­зывается направленной на каталитический центр фермента, пред­ставленный ионом цинка и оксигруппой тирозина. Поляризация связи С=О ионом цинка облегчает нуклеофильную атаку молекулы воды на электрофильный атом С. Участие оксигруппы тирозина обеспечивает синхронное протекание разрыва трех связей и обра­зования трех новых связей в циклическом шести центровом активи­рованном комплексе.

На этом примере видны некоторые важнейшие черты, свойствен­ные большому числу ферментов. Во-первых, катализатор имеет как бы два центра — связывающий (контактный) и собственно каталитический. Один из них, представленный в рассмотренном случае протонированной гуанидиновой группой и тремя гидрофоб­ными радикалами, обеспечивает образование комплекса фермент — субстрат (связывание субстрата ферментом), в результате чего рас­щепляемая связь направляется на каталитический центр. Собствен­но каталитический центр представлен в рассмотренном случае ионом цинка и оксигруппой тирозина.

Во-вторых, на этом примере видны структурные основы высо­кой специфичности ферментов, в частности стереоспецифичности. Так, если бы С-концевая аминокислота была о-изомером, то в рас­сматриваемом случае в сторону каталитического центра оказался бы направленным атом Н, а не группа — NН—СО—, и каталити­ческий процесс не смог бы произойти.

Из изложенного ясно также, почему фермент катализирует разрыв пептидной связи именно С-концевой аминокислоты и имеет преимущественное сродство к остаткам ароматических аминокислот. Действительно, именно взаимодействие заряда концевой карбоксиль­ной группы и наличие гидрофобного ароматического остатка обес­печивает взаимодействие субстрата с контактным центром фермента, которое обеспечивает нужную ориентацию гидролизуемой связи относительно каталитического центра.

Страницы: 1 2 3 

Смотрите также

Олово, свинец и их сплавы
...

Основные результаты и выводы
  1.                При исследовании поведения молекул дизамещенного фуллерена С60 при формировании плавающих слоев ...

Ответы к задачам
Тема 1 1. 0,055. 2. 6.10-3 моль/л. 3. I = 0,006; aCa2+ = 6,4.10-3 моль/л; aCl- = а = 1,5.10-2 моль/л. 4. а± = 8,223.10-2; а = 5,56.10-4. 5.-133,15 кДж/моль. 6. 297 К. 7. 5,5.10-6 Ом-1.м-1. 8. ...