Белок в пространстве

Для того чтобы получить полный «портрет» молекулы белка, знания первичной и вторичной структуры недостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни об объёме, ни о форме молекулы, ни тем более о расположении участков цепи по отношению друг к другу. А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены в пространстве. Общая пространственная структура поли-пептидной цепи называется третич­ной структурой белка.

Первые пространственные модели молекул белка — миоглобина и гемо­глобина — построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю (родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данные экспериментов с рентгенов­скими лучами. За исследования в об­ласти строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобе­левской премии. А в конце столетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.

При образовании третичной струк­туры белка наконец-то проявляют активность R-группы — боковые це­пи аминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой боль­шинство «бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в пространстве.

В живом организме белки всегда находятся в водной среде. А самое большое число основных аминокис­лот — восемь — содержат неполяр­ные R-группы. Разумеется, белок стремится надёжно спрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить их контакт с водой. Учёные называют это воз­никновением гидрофобных взаимо­действий (см. статью «Мельчайшая единица живого»).

Благодаря гидрофобным взаимо­действиям вся полипептидная цепоч­ка принимает определённую форму в пространстве, т. е. образует третич­ную структуру.

В молекуле белка действуют и дру­гие силы. Часть боковых цепей основ­ных аминокислот заряжена отрица­тельно, а часть — положительно. Так как отрицательные заряды притяги­ваются к положительным, соответст­вующие «бусинки» «слипаются». Элек­тростатические взаимодействия, или, как их называют иначе, солевые мос­тики, — ещё одна важная сила, ста­билизирующая третичную структуру.

У семи основных аминокислот есть полярные боковые цепи. Между ними могут возникать водородные связи, тоже играющие немалую роль в поддержании пространственной структуры белка.

Между двумя аминокислотными остатками цистеина иногда образу­ются ковалентные связи (—S—S—), которые очень прочно фиксируют расположение разных участков бел­ковой цепи по отношению друг к другу. Такие связи называют дисуль-фидными мостиками. Это самые не­многочисленные взаимодействия в белках (в некоторых случаях они во­обще отсутствуют), зато по прочно­сти они не имеют равных.

Смотрите также

Задание
При исследовании кинетики реакции: PhNH2 (A1) + PhC ≡ CH (A2)→ PhNC(Ph)=CH2 (A3)  в растворе хлорбензола реализован следующий эксперимент (400С): В опытах получены следующие завис ...

Неорганические соли в пиротехнической промышленности
Пиротехника в современной индустрии и науке занимает особое место среди остальных отраслей. Ей принадлежат ужасающие (на службе военной промышленности или терактов) и захватывающие (в роли м ...

Получение медноаммиачного волокна (целлюлозы) химическим методом
Среди различных видов искусственного волокна, которые изготовляются из целлюлозы, медноаммиачное волокно занимает особое место. Этот вид искусственного волокна впервые был по лучен давно: е ...