Белки, благодаря присутствию в их составе ионных и полярных группировок (–NH2; –COOH; –SH; –OH и т.д.) существуют в водных растворах в виде заряженных частиц. В зависимости от соотношения в белке основных (NH-аминных) и кислых (–СООН карбоксильных) группировок и рН среды молекула белка в водном растворе приобретает положительный или отрицательный заряд. Большинство белков животного происхождения содержат в своем составе больше дикарбоновых аминокислот аспарагиновой и глютаминовой и поэтому в водных растворах они заряжаются отрицательно (белки-анионы). Некоторые белки содержат в своем составе значительные количества диаминокислот (аргинина, лизина, гистидина) и поэтому заряжаются положительно (белки-катионы). Одноименный заряд молекул способствует взаимному отталкиванию частиц, что обеспечивает устойчивость их в водном растворе.

Число ионизированных групп в белке может быть увеличено или уменьшено при изменении рН среды. В кислой среде подавляется диссоциация карбоксильных групп и отрицательный суммарный заряд белка уменьшается. Наоборот, в щелочной среде подавляется ионизация аминных групп и положительный суммарный заряд белка уменьшается. При определенном значении рН число положительных зарядов на поверхности белковой молекулы будет равным числу отрицательных зарядов и, в целом заряд молекулы белка станет равным нулю. Состояние белка, при котором суммарный заряд его равен нулю, называется изоэлектрическим состоянием. рН, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии называется изоэлектрической точкой белка и обозначается рI. В изоэлектрической точке отсутствие заряда у молекул белка ослабляет силы отталкивания между белковыми частицами, что благоприятствует агрегации белковых молекул и выпадению белка в осадок, т.е. в изоэлектрической точке раствор белка неустойчив, так как белок теряет один из факторов стабилизации белковых водных растворов – заряд.

При добавлении щелочи или кислоты к белку, выпавшему в осадок в изоэлектрическом состоянии, наступает перезарядка его молекул, и белок вновь переходит в раствор – растворяется.

Белки сохраняют свою нативную структуру, а, следовательно, выполняют свойственную им функцию только при определенных физико-химических параметрах среды. Если каким-то образом разрушить связи стабилизирующие пространственную структуру (вторичную, третичную, четвертичную) белковой молекулы, то упорядоченная, уникальная для каждого белка конформация пептидной цепи нарушается и молекула целиком или в значительной части принимает форму случайного беспорядочного клубка. Такое изменение белка называют денатурацией. При денатурации белка первичная структура сохраняется.

Денатурацию можно вызвать действием физических и химических факторов. Высокая температура (выше 60є) вызывает разрушение в белке гидрофобных и водородных связей.

Скорость тепловой денатурации зависит от температуры, влажности, (сухие белки более устойчивы к денатурации) присутствия солей, их концентрации. Тепловая денатурация сопровождается агрегацией белков, выпадением их в осадок, что представляет собой уже вторичное явление. Типичным примером денатурации может служить свертывание белков куриного яйца при нагревании.

Белки денатурируют и при многих механических воздействиях: растирании, энергичном встряхивании, при облучении ультрафиолетовом, высокочастотном и т. д. При лиофилизации большинство белов не денатурирует, поэтому этот способ сушки используется для получения белковых препаратов.

Действие кислот и щелочей так же вызывает денатурацию вследствие перезарядки и изменения диссоциации ионогенных аминокислот. При сильном подкислении или подщелачивании все диссоциирующие группы белка имеют одноименный заряд (преимущественно NН3+-групп при низких значениях рН и –СОО– – при высоких). Взаимное отталкивание одноименных зарядов вызывает разрыв части слабых связей, в результате чего нарушается нативная структура. Однако имеются белки, которые устойчивы при крайних значениях рН. Например, пепсин при рН 1,5-2 имеет максимальную активность, у аргиназы оптимум рН 9,5-9,7.