Сведения о чередовании аминокислотных остатков в полипептидной цепи (первичная структура) и наличие в белковой молекуле спирализованных, слоистых и неупорядоченных ее фрагментов (вторичная структура) еще не дают полного представления ни об объеме, ни о форме, ни тем более о взаимном расположении участков полипептидной цепи по отношению друг к другу. Эти особенности строения белка выясняют при изучении его третичной структуры, под которой понимают — общее расположение в пространстве составляющих молекул одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями. То есть третичная конфигурация — реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль, которая в свою очередь свернута спиралью. У такой структуры в пространстве имеются выступы и впадины с обращенными наружу функциональными группами.
Полное представление о третичной структуре дают координаты всех атомов белка. Благодаря огромным успехом рентгеноструктурного анализа такие данные, за исключением координат атомов водорода получены для значительного числа белков. Это огромные массивы информации, хранящиеся в специальных банках данных на машиночитаемых носителях, и их обработка немыслима без применения быстродействующих компьютеров. Полученные на компьютерах координаты атомов дают полную информацию о геометрии полипептидной цепи, что позволяет выявить спиральную структуру, b-складки или нерегулярные фрагменты.
Третичная структура формируется в результате нековалентных взаимодействий (электростатические, ионные, силы Ван-дер-Ваальса и др.) боковых радикалов, обрамляющих a-спирали и b-складки, и непериодических фрагментов полипептидной цепи. Среди связей, удерживающих третичную структуру, следует отметить:
а) дисульфидный мостик (–S–S–) между двумя остатками цистеина;
б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой);
в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой);
г) водородные связи между группами -СО - и -NH-;
Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая активность.
Первые пространственные модели молекул белка — миоглобина и гемоглобина — построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю (родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данные экспериментов с рентгеновскими лучами. За исследования в области строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобелевской премии. А в конце столетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.
Химизм токсичности металлов
Отравления соединениями тяжелых металлов известны с
древних времен. Упоминание об отравлениях «живым серебром» (сулема) встречается
в IV веке. В середине века сулема и мышьяк были наиболее р ...
Определение ионов алюминия и меди (II) в сточной воде
Вода-источник
жизни, ничто живое на земле не может обойтись без нее, поэтому ее анализ имеет
важное значение. В сточных водах содержится большее количество разнообразных
органических, неорг ...